Dollo e le proteine
Il paleontologo belga Luois Dollo (1857-1931) propose quella che divenne l’omonima legge o principio: “un organismo non è capace di ritornare, nemmeno parzialmente, ad un precedente stadio già raggiunto nei suoi antenati.” Quindi, qualunque carattere compaia nella storia filogenetica di un organismo, se secondariamente perso, non comparirà mai nelle stesse identiche condizioni. Richard Dawkins interpreta la legge come descrizione di […]
Il paleontologo belga Luois Dollo (1857-1931) propose quella che divenne l’omonima legge o principio: “un organismo non è capace di ritornare, nemmeno parzialmente, ad un precedente stadio già raggiunto nei suoi antenati.” Quindi, qualunque carattere compaia nella storia filogenetica di un organismo, se secondariamente perso, non comparirà mai nelle stesse identiche condizioni. Richard Dawkins interpreta la legge come descrizione di un processo statistico, in cui è improbabile che per due volte si ripercorra la stessa traiettoria evolutiva nel paesaggio adattativo. Per Stephen J. Gould è la conseguenza dei vincoli evolutivi, per cui l’adozione di un piano corporeo ne preclude altri.
Oggi uno studio molecolare dell’università dell’Oregon, pubblicato su Nature, mostra che vi siano basi molecolari per sostenere questa legge. I ricercatori hanno sintetizzato un gene ancestrale per un recettore ormonale, il glucocorticoide (GR), che nei vertebrati odierni lega solo l’ormone cortisolo (regola la risposta allo stress, il sistema immunitario, il metabolismo e il comportamento). Nello stato ancestrale, presente nei vertebrati più di 400 milioni di anni fa, legava invece sia l’aldosterone che il cortisolo. In breve intervallo di tempo (geologico) due mutazioni hanno apportato una modifica alla struttura della proteina così che questa risultò non più compatibile con la forma ancestrale del recettore. A queste due ne seguirono altre cinque neutrali.
I ricercatori hanno riportato nello stato ancestrale le due mutazioni iniziali. Tuttavia le cinque mutazioni successive, prima neutrali, hanno destabilizzato la proteina così che essa è divenuta comunque incapace di ritornare a poter legare sia l’aldosterone che il cortisolo. In natura ciò significa che, per far ritornare tutte e sette le mutazioni allo stato ancestrale, dovrebbero avvenire almeno cinque mutazioni neutrali indipendenti, senza che vi sia una pressione selettiva, il che è altamente improbabile.
Giorgio Tarditi Spagnoli
Riferimenti:
Jamie T. Bridgham, Eric A. Ortlund, Joseph W. Thornto, An epistatic ratchet constrains the direction of glucocorticoid receptor evolution, Nature 461, 515-519
Oggi uno studio molecolare dell’università dell’Oregon, pubblicato su Nature, mostra che vi siano basi molecolari per sostenere questa legge. I ricercatori hanno sintetizzato un gene ancestrale per un recettore ormonale, il glucocorticoide (GR), che nei vertebrati odierni lega solo l’ormone cortisolo (regola la risposta allo stress, il sistema immunitario, il metabolismo e il comportamento). Nello stato ancestrale, presente nei vertebrati più di 400 milioni di anni fa, legava invece sia l’aldosterone che il cortisolo. In breve intervallo di tempo (geologico) due mutazioni hanno apportato una modifica alla struttura della proteina così che questa risultò non più compatibile con la forma ancestrale del recettore. A queste due ne seguirono altre cinque neutrali.
I ricercatori hanno riportato nello stato ancestrale le due mutazioni iniziali. Tuttavia le cinque mutazioni successive, prima neutrali, hanno destabilizzato la proteina così che essa è divenuta comunque incapace di ritornare a poter legare sia l’aldosterone che il cortisolo. In natura ciò significa che, per far ritornare tutte e sette le mutazioni allo stato ancestrale, dovrebbero avvenire almeno cinque mutazioni neutrali indipendenti, senza che vi sia una pressione selettiva, il che è altamente improbabile.
Giorgio Tarditi Spagnoli
Riferimenti:
Jamie T. Bridgham, Eric A. Ortlund, Joseph W. Thornto, An epistatic ratchet constrains the direction of glucocorticoid receptor evolution, Nature 461, 515-519
