Per la prima volta è stata svelata la struttura proteica del più semplice meccanismo fotosintetico conosciuto in natura: a descriverla nei dettagli, il gruppo di Raimond Fromme dell’Università dell’Arizona in una ricerca pubblicata su Science.

Il gruppo di ricerca ha purificato, cristallizzato e successivamente sottoposto all’analisi di cristallizzazione ai raggi X le proteine che compongono il centro di reazione del termofilo anaerobico tra i più semplici conosciuti in natura, Heliobacterium modesticaldum, un batterio scoperto nelle sorgenti termali vulcaniche islandesi.

La fotosintesi clorofilliana è il processo chimico di cattura e utilizzo della luce del sole per sintetizzare glucosio a partire da anidride carbonica e acqua, operato dalle piante superiori e da altri organismi, microbici e non. Il processo è catalizzato da complessi di proteine di membrana organizzati in centri di reazione, responsabili del trasporto e delle reazioni chimiche della fotosintesi. I centri di reazione contengono pigmenti come la clorofilla, che giocano un ruolo primario nella raccolta della luce, e veicolano gli elettroni fino a un accettore finale che innesca la sintesi. I più comuni tra questi sono la ferrodossina e il chinone. L’intero processo è detto fotofosforilazione.

Le piante superiori, i cianobatteri e le alghe verdi, che attuano una fotosintesi aerobica combinano due differenti tipi di centri di reazione, che identificano un fotosistema I e un fotosistema II. I batteri del genere Heliobacterum, invece, oltre ad utilizzare l’acido solfidrico al posto dell’acqua, attuano la fotosintesi attraverso un unico centro di reazione, legato a un unico trasportatore che dirige la catena elettronica fino alla sintesi energetica.

Come fanno notare gli autori, nonostante la tesi prevalente fino ad oggi identificasse nei centri di reazione dei batteri più semplici, composti da unità proteiche pari e simmetriche (omedimeriche), la struttura del progenitore dei fotosistemi I e II oggi prevalenti, la struttura di questi centri di reazione non era stata ancora svelata nei dettagli.

I risultati sembrano avvalorare questa ipotesi: rispetto alla struttura dei centri di reazione dei fotosistemi I e II di piante, cianobatteri ed alghe verdi, composti da complessi diversi di proteine (eterodimerici non simmetrici), il core del complesso proteico fotosintetico di Heliobacterium mostra una struttura simmetrica, basata su due proteine identiche (omeodimero), che controllano sei batterio-clorofille e un cluster ferro-sulfureo atti alla sintesi finale, grazie all’energia solare raccolta e convogliata da 54 batterio-clorofille e due carotenoidi che compongono l’intero sistema e che formano il complesso che raccoglie con efficienza l’energia solare.

Inoltre, come fanno notare gli autori, la struttura di Heliobacterium è priva di un chinone come accettore finale degli elettroni, una caratteristica che discosta sensibilmente questo centro di reazione dai comuni fotosistemi I e II.

Questa scoperta costituisce un passo in avanti importante nella ricostruzione dell’evoluzione della fotosintesi perché descrive il più semplice meccanismo osservato finora. Allo stesso tempo, conclude la ricerca, questa scoperta può costituire un valido contributo al miglioramento dell’efficienza dei pannelli solari a base organica, le foglie artificiali, contribuendo alla stesura di nuove soluzioni biomimetiche per la generazione di energia fotovoltaica.


Fonte
Christopher Gisriel et al. Structure of a symmetric photosynthetic reaction center–photosystem. Science, 2017 DOI: 10.1126/science.aan5611

Immagine: di dominio pubblico (da Wikimedia commons)

Emanuele Cullorà

Mi sono laureato in Biodiversità ed evoluzione biologica all’Università degli Studi di Milano ed ho conseguito un master in Giornalismo scientifico e comunicazione istituzionale della scienza all’Università degli studi di Ferrara. Mi appassiona la divulgazione e lo studio della storia delle idee scientifiche.